Sección 01
Para qué se usa
Mata células tumorales en cultivo
PNC-27 es una proteína formada por un fragmento de p53 y un segmento que atraviesa la membrana celular. Destruye células tumorales sin dañar las sanas, formando poros en minutos. Son datos de cultivo, aún no tratamiento humano.
▸Formulación clínica
El PNC-27 lleva los residuos 12–26 del dominio de unión a HDM-2 de p53 unidos a una secuencia líder que penetra membranas, y en cultivo lisa las células cancerosas dejando intactas las células no transformadas. La microscopía inmunoelectrónica mostró que los complejos PNC-27–HDM-2 se ensamblan en poros transmembrana en células de carcinoma pancreático MIA-PaCa-2, melanoma A2058 y células BMRPA1.TUC-3 de rata a 100–150 µg/mL (25–37,5 µM), formándose en 3–10 minutos a 37 °C, sin poros en fibroblastos humanos AG-13145. Un informe de 2025 dio una IC50 de 12,4 µM frente a la línea de cáncer cervical HTB-35, con las células cervicales normales indemnes. Todo esto es evidencia en cultivo celular; ninguno de estos datos es tratamiento de una persona.
Proteína HDM-2 en la superficie tumoral
Las células tumorales portan HDM-2 en su superficie, y las sanas no; a ella se une PNC-27. En leucemia aguda, un grupo halló esta proteína en células cancerosas, no en células madre sanguíneas; PNC-27 mató células cancerosas en ratones.
▸Formulación clínica
La afirmación de selectividad se basa en que el HDM-2 está presente en la membrana plasmática de las células tumorales pero no en la de las células no transformadas; en el estudio de PNAS de 2010, la transfección de HDM-2 de longitud completa dirigido a membrana en células MCF-10-2A no transformadas hizo que esas células fueran susceptibles al PNC-27. En la leucemia mieloide aguda, un grupo independiente del City of Hope encontró HDM2 de membrana en blastos de LMA y en poblaciones enriquecidas en células madre leucémicas, pero no en células madre hematopoyéticas normales, y reportó que el PNC-27 administrado in vivo a ratones eliminaba tanto los blastos masivos como las células madre leucémicas en trasplantes primarios y secundarios, respetando la actividad de las células madre normales. Un estudio independiente de 2020 mostró necrosis y liberación de lactato deshidrogenasa en 4 horas en las líneas leucémicas U937, OCI-AML3 y HL-60. Esta es la parte mejor respaldada de la bibliografía sobre PNC-27, pero sigue siendo trabajo en cultivo celular y en ratones.
Ensayos en ratones, no en pacientes
En células de cáncer de páncreas, PNC-27 alteró las mitocondrias y provocó muerte celular. En ratones se probó no PNC-27 sino su análogo truncado PNC-28: destruyó tumores, aunque el crecimiento luego se reanudó. Pacientes aún sin tratar.
▸Formulación clínica
Las líneas pancreáticas, principalmente MIA-PaCa-2, son el modelo más utilizado para esta familia de péptidos, y un estudio de 2024 reportó que el PNC-27 también entra en esas células y se une a las membranas mitocondriales, causando disrupción mitocondrial, con la muerte celular bloqueada por un anticuerpo monoclonal contra el sitio de unión a p53 de HDM-2. Los datos in vivo publicados en páncreas corresponden al análogo más corto PNC-28: en ratones desnudos, dos semanas de PNC-28 intraperitoneal destruyeron tumores BMRPA1.Tuc3 trasplantados simultáneamente y bloquearon el crecimiento de tumores en un sitio remoto, aunque los tumores reanudaron un crecimiento lento tras suspender el tratamiento. Ningún paciente con cáncer de páncreas ha sido tratado con PNC-27 en ningún estudio publicado.
Ensayos aislados, no estudios clínicos
Hay ensayos de PNC-27 con quimioterapia: en ratones, sumado a paclitaxel, frenó tumores de ovario, y en cultivo mató células de tumores de dos pacientes. Sin probar en humanos — datos de un círculo reducido de laboratorios.
▸Formulación clínica
La evidencia aquí es escasa y se apoya en experimentos aislados. En un estudio de 2017, las células de cáncer de ovario ID8 que sobrevivieron al paclitaxel mostraron mayor expresión de MDM-2 y mayor susceptibilidad al PNC-27, y añadir PNC-27 al paclitaxel semanal redujo el crecimiento tumoral en un modelo de ratón. Un estudio de 2023 reportó que los cuerpos cetónicos reducían la IC50 del PNC-27, así como la de la rapamicina y el metotrexato, en líneas celulares cancerosas, y un estudio ex vivo de 2015 encontró que el PNC-27 era citotóxico para células primarias recién aisladas de carcinomas de ovario de dos pacientes y para líneas de ovario resistentes a quimioterapia. Ninguna de estas combinaciones se ha probado en pacientes, y el trabajo procede de un pequeño conjunto de grupos colaboradores.
Compuesto experimental, no un fármaco
En el registro de ensayos clínicos aún no hay ningún estudio de PNC-27 en humanos, ni publicaciones. Los datos vienen de una sola red de laboratorios. Es un compuesto experimental: la precisión en cultivo no garantiza beneficio en humanos.
▸Formulación clínica
Una consulta en ClinicalTrials.gov sobre el PNC-27 como intervención no arrojó ningún estudio registrado, y no se encontró ningún ensayo humano publicado de PNC-27 en PubMed ni en Europe PMC. Todos los resultados descritos anteriormente proceden de experimentos en cultivo celular o en ratones, y la mayor parte de la producción científica se origina en una única red colaborativa en torno a SUNY Downstate, Drexel y NomoCan Pharmaceuticals, siendo el trabajo sobre leucemia mieloide aguda la principal excepción independiente. El PNC-27 es un compuesto experimental, no un tratamiento oncológico disponible o aprobado, y la selectividad preclínica ha fallado repetidamente en predecir el beneficio clínico de otros agentes.
Sección 02
Mecanismo de acción
Fragmento supresor de tumor con cola
- El péptido copia un fragmento del supresor tumoral p53 que se acopla a su proteína reguladora.
- Se le añadió una secuencia capaz de atravesar membranas para transportarlo al interior de las células y estabilizar su forma helicoidal.
- En cultivo, todas las versiones mataron líneas de cáncer humano, pero no células normales ni células madre de sangre de cordón umbilical.
- Mataron células cancerosas sin p53 con la misma facilidad que células con p53 mutado o normal.
▸Formulación clínica
Diseño quimérico: residuos 12-26 de p53 sobre líder de penetratina
PNC-27 fue diseñado a partir del análisis conformacional del segmento de p53 que se acopla a HDM-2. Kanovsky y sus colaboradores sintetizaron péptidos que abarcan los residuos 12-26, 12-20 y 17-26 de p53, cada uno unido en su extremo carboxilo a la secuencia de penetratina KKWKMRRNQFWVKVQRG para transportarlo a través de las membranas y estabilizar una hélice. Los tres fueron citotóxicos para líneas de cáncer humano en cultivo, pero no para células normales ni para células madre de sangre de cordón umbilical, y mataron a células cancerosas p53-nulas con la misma eficacia que a las p53-mutantes o de tipo silvestre. La RMN mostró posteriormente que los residuos 17-26 se pliegan en la conformación nativa de unión a HDM-2, superponiéndose con la estructura cristalina de p53-HDM-2 con un rms de 1,7-2,5 A.
Por qué solo ataca células cancerosas
- Las membranas de las células cancerosas presentaban entre cuatro y nueve veces más de la proteína diana que las líneas no transformadas.
- Las cantidades totales dentro de las células eran comparables, y el propio p53 estaba ausente en todas las fracciones de membrana.
- El péptido marcado se concentró junto con esa proteína en la membrana únicamente de las células cancerosas.
- Forzar la presencia de la proteína en membranas de células normales hizo que esas células también se volvieran susceptibles.
▸Formulación clínica
HDM-2 en la membrana plasmática como interruptor de selectividad
La selectividad sigue el rastro de una proteína que normalmente es intracelular. En fracciones de membrana de células MIA-PaCa-2, TUC-3, MCF-7 y A-2058, la HDM-2 fue de cuatro a nueve veces más alta que en las líneas no transformadas, aunque la HDM-2 celular total era comparable; la propia p53 estaba ausente de todas las fracciones de membrana. El PNC-27 fluorescente se colocalizó con HDM-2 en la membrana únicamente de las células cancerosas, y la inmunoprecipitación con anti-HDM-2 recuperó el péptido marcado. La transfección de células MCF-10-2A no transformadas con una construcción HDM-2-CVVK dirigida a la membrana las hizo susceptibles, liberando LDH a más del doble del nivel basal, mientras que las construcciones que carecían de los residuos 1-109 — el bolsillo de unión a p53 — no lo hicieron.
Perforar agujeros en la membrana celular
- La microscopía electrónica con dos marcadores de oro reveló estructuras en forma de anillo en las membranas de células cancerosas tratadas.
- Los anillos medían en promedio unos 34,5 nanómetros de diámetro y no aparecieron en fibroblastos no transformados tratados.
- La muerte celular fue más intensa a 37 °C y casi nula a 17 °C, lo que apunta a una agregación dependiente de la temperatura.
- Las células tratadas filtraron su contenido sin que las enzimas de la muerte celular programada se elevaran por encima del nivel basal.
▸Formulación clínica
Formación de poros transmembrana y necrosis independiente de caspasas
La microscopía electrónica de barrido inmunológica con doble marcaje de oro (6 nm para PNC-27, 15 nm para HDM-2) resolvió estructuras en forma de anillo en las membranas de células cancerosas tratadas, revestidas por complejos péptido-HDM-2 en una proporción aproximada de 1:1, con diámetros internos que promediaban 34,5 ± 5,6 nm; no aparecieron poros similares en los fibroblastos no transformados tratados. La muerte celular fue fuertemente dependiente de la temperatura, máxima a 37 °C y casi ausente a 17 °C, de forma consistente con una unión independiente de la temperatura seguida de una agregación lateral dependiente de la temperatura. Las células tratadas liberaron LDH sin que la actividad de caspasas se elevara por encima del nivel basal, y el péptido con doble marcaje mostró la molécula intacta, no fragmentos, en las membranas de las células cancerosas a los 30 minutos.
Un segundo objetivo dentro de la célula
- Un trabajo publicado en 2024 informó de que las mitocondrias se hinchaban, redondeaban y rompían en unos cinco minutos de exposición.
- Los lisosomas permanecieron intactos, y el marcaje con oro situó al péptido en las membranas mitocondriales.
- Los fibroblastos normales y las células epiteliales mamarias no transformadas no mostraron ninguno de estos cambios.
- Los autores presentan la unión a la membrana y el daño mitocondrial como contribuciones paralelas, no como una secuencia ordenada.
▸Formulación clínica
La membrana mitocondrial como segundo objetivo intracelular
Un trabajo publicado en 2024, que empleó microscopía confocal de células vivas con colorantes MitoTracker y microscopía electrónica de transmisión con inmunooro, describió un segundo sitio de acción. En células de carcinoma pancreático MIA-PaCa-2 y de melanoma A2058, las mitocondrias se hincharon, se redondearon y luego se rompieron en unos cinco minutos de exposición, mientras que los lisosomas permanecieron intactos, y el marcaje con inmunooro situó al PNC-27 en las membranas mitocondriales. Los fibroblastos normales AG13145 y las células epiteliales mamarias no transformadas MCF-10-2A no mostraron ninguno de estos cambios. Los autores presentan la unión a HDM-2 de la membrana plasmática y la disrupción mitocondrial como contribuyentes paralelos a la muerte celular, más que como una única secuencia ordenada.
Un grupo externo repitió el hallazgo
- Un grupo independiente halló la proteína diana en blastos de leucemia humana y de ratón, pero no en células madre sanguíneas normales.
- El péptido mató blastos primarios positivos en el rango micromolar bajo, mientras respetaba las células normales negativas.
- En experimentos de trasplante en ratones, la supervivencia mediana aumentó de 111 a 136,5 días.
- Ese grupo denominó al proceso de muerte necrobiosis en lugar de apoptosis y lo relacionó con un vínculo con la E-cadherina.
▸Formulación clínica
Replicación independiente en leucemia y un vínculo con la E-cadherina
Un grupo independiente encontró HDM2 de membrana en blastos de LMA humanos y de ratón, pero no en células madre hematopoyéticas normales, con la expresión más alta en la fracción CD34+CD38- enriquecida en células madre. El PNC-27 mató a los blastos primarios positivos para HDM2 de membrana con valores de CI50 de 11,6-31,6 µM a las 48 horas, mientras respetaba a las células CD34+ normales negativas para HDM2 de membrana, y en xenoinjertos NSG-SGM3 la supervivencia mediana aumentó de 111 a 136,5 días. Ese grupo denominó a la muerte necrobiosis en lugar de apoptosis y la atribuyó a una unión potenciada de la HDM2 de membrana a la E-cadherina, seguida de la degradación de la E-cadherina y la poración de la membrana. Un trabajo independiente informó necrosis en un plazo de cuatro horas en células U937, OCI-AML3 y HL-60.
Sección 03
Vías biológicas
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Sección 04
Información de dosificación
Modified p53 HDM-2 binding domain peptide (MRR leader sequence + p53 residues 12-26)| Vía / sistema | Contexto | Rango estudiado | Limitación |
|---|---|---|---|
| Ninguna — sin vía establecida en humanos | Nunca se registró un ensayo de PNC-27 | No hay dosis humana. Una búsqueda en el registro de ensayos en agosto de 2026 dio cero estudios de PNC-27 — veintiséis años tras los primeros artículos. | Todo lo que sigue es una placa o un ratón. No hay cantidad inicial, ni pauta, ni vía, ni techo fijados para una persona, y ninguna agencia los ha revisado. |
| Intraperitoneal — ratones con tumores | Trasplantes de tumor en ratón, casi un solo grupo | El trabajo animal usó el péptido hermano PNC-28 desde una bomba implantada: 10 mg por ratón en dos semanas. Los 40 mg/kg al día vienen de proveedores. | Una bomba en el vientre de un ratón no es una inyección en una persona, lo probado no fue PNC-27, y casi todo procede de un solo grupo. |
| En placa — solo cultivo celular | Líneas tumorales y células tomadas de pacientes | 25–100 µM en placa; unos 75 µM mataron casi todas las células leucémicas. La mitad de las de ovario murió a 100 µg/ml y las de útero a 150 µg/ml. | Concentraciones del líquido que rodea células sin barrera, sin flujo sanguíneo ni eliminación; un valor en µM en un pocillo no son miligramos en un cuerpo. |
| Subcutánea — autoadministración | Práctica en circulación, no un hallazgo | Los protocolos de vendedores no coinciden: 200–300 µg tres veces por semana o 1–2 mg al día durante 4–6 semanas — unos 2–29 µg/kg con 70–90 kg. | Dos series de cifras que no pueden ser ciertas a la vez y ninguna salió de un estudio. Nunca se midió en nadie la concentración en sangre que producen. |
Resultados
Nivel de llenado de la jeringa (jeringa de 100u)
Establece valores para: Dosis recomendada por kg.
Solo para investigación. Esta información es solo con fines educativos y de investigación. No está destinada a consejo médico ni automedicación.
Sección 05
Protocolos
Aún no hay protocolos para este péptido. Explorar todos los protocolos
Sección 06
Estabilidad y almacenamiento
Material liofilizado
El polvo se conserva herméticamente cerrado y alejado de la humedad: el catálogo del reactivo indica 2 años a −80 °C y 1 año a −20 °C. El péptido es soluble en agua, con una solubilidad declarada de al menos 100 mg/ml. Los artículos revisados por pares describen la síntesis y la pureza, pero no indican condiciones de conservación.
Tras la reconstitución
La solución madre se mantiene en las mismas condiciones herméticas, sin acceso a la humedad: hasta 6 meses a −80 °C o hasta 1 mes a −20 °C.
Sección 07
Efectos secundarios y precauciones
El PNC-27 nunca se ha administrado a una persona: todas las observaciones de seguridad proceden de cultivos celulares o ratones.
La selectividad tumoral es una ventana, no inmunidad
El laboratorio creador afirma que el PNC-27 no mata células normales. El único laboratorio totalmente independiente que midió la dosis-respuesta en células normales encontró que también las mata, a concentraciones más altas: alrededor de 15-20 µM en células tumorales frente a más de 50 µM en células normales. Una ventana de concentración, no inmunidad del tejido sano.
Los ensayos clínicos aún no han comenzado
No hay ningún ensayo clínico de PNC-27 registrado en ningún lugar. El desarrollador ha declarado que no ha completado la toxicología requerida antes de las pruebas en humanos, no ha solicitado permiso para probarlo en humanos y no ha iniciado ensayos clínicos.
No existe una toxicología formal
- Según declaración del propio desarrollador, no se ha realizado ningún estudio de toxicología GLP.
- No se ha publicado dosis máxima tolerada, genotoxicidad ni toxicidad reproductiva en ninguna especie.
- Las poblaciones especiales — embarazo, niños, insuficiencia renal o hepática — no se han estudiado en absoluto.
Signos de toxicidad solo en la dosis más alta
En pruebas no publicadas, algunos ratones con la dosis más alta (100 mg/kg/día) mostraron pérdida de peso y diarrea; otros grupos la toleraron. Un estudio de toxicidad aparte no halló estos signos en ninguna dosis, solo un nivel elevado aislado de una enzima hepática en los dos grupos con dosis más altas. No revisado por pares.
Mecanismo sin resolver, evidencia concentrada en un laboratorio
En la literatura aparecen tres explicaciones distintas e incompatibles entre sí sobre cómo el PNC-27 mata las células. La mayoría de los estudios de respaldo proceden del laboratorio que inventó el péptido y posee las patentes. El único estudio independiente sobre toxicidad en células normales contradice la forma más fuerte de la afirmación de selectividad.
Sección 08
Estado regulatorio
FDA / Estados Unidos
No aprobado; alerta de contaminación emitida
El 12 de enero de 2017 la FDA advirtió a pacientes y profesionales que no usaran PNC-27, declarando que no había evaluado la seguridad ni la eficacia del péptido ni lo había aprobado para ninguna enfermedad. Un laboratorio de la FDA halló la bacteria Variovorax paradoxus en una solución de PNC-27 para inhalación, y una muestra posterior contenía Ralstonia insidiosa; el producto también se vendía como solución intravenosa y en preparados rectales y vaginales.
Desarrollo clínico
Solo preclínico — sin ensayos en humanos
La investigación publicada sobre PNC-27 se limita a ensayos en líneas celulares cancerosas y un estudio en ratones con xenoinjerto sobre el mecanismo por el que el péptido se une a HDM-2 de membrana y lisa las células cancerosas; no se ha publicado ningún estudio de fase I de seguridad ni ningún ensayo registrado en humanos. La FDA nunca ha revisado una solicitud IND o NDA para este compuesto.
WADA
Entra en la categoría S0 por definición
La categoría S0 — Sustancias No Aprobadas — cubre cualquier sustancia farmacológica sin aprobación vigente de una autoridad sanitaria gubernamental para uso terapéutico humano, incluidos los compuestos aún en desarrollo preclínico; esa definición se aplica a PNC-27 esté o no nombrado individualmente en la Lista de Prohibiciones, y la prohibición rige en todo momento.
Comercializar PNC-27 como cura del cáncer no refleja ninguna aprobación regulatoria, y las afirmaciones que circulan en línea sobre su seguridad o eficacia no han sido evaluadas por la FDA, la EMA ni ningún otro regulador de medicamentos: conviene tratar con especial cautela las afirmaciones de las páginas de venta sobre este péptido.
Sección 09
Estudios de investigación
- [1]Peptides from the amino terminal mdm-2-binding domain of p53, designed from conformational analysis, are selectively cytotoxic to transformed cellsKanovsky M, Raffo A, Drew L, Rosal R, Do T, Friedman FK, Rubinstein P, Visser J, Robinson R, Brandt-Rauf PW, Michl J, Fine RL, Pincus MR · Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 2001
- [2]Anticancer peptide PNC-27 adopts an HDM-2-binding conformation and kills cancer cells by binding to HDM-2 in their membranesSarafraz-Yazdi E, Bowne WB, Adler V, Sookraj KA, Wu V, Shteyler V, Patel H, Oxbury W, Brandt-Rauf P, Zenilman ME, Michl J, Pincus MR · Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 2010
- [3]PNC-27, a chimeric p53-penetratin peptide binds to HDM-2 in a p53 peptide-like structure, induces selective membrane-pore formation and leads to cancer cell lysisSarafraz-Yazdi E, Mumin S, Cheung D, Fridman D, Lin B, Wong L, Rosal R, Rudolph R, Frenkel M, Thadi A, Morano WF, Bowne WB, Michl J, Pincus MR · Biomedicines · 2022
- [4]The anti-cancer peptide, PNC-27, induces tumor cell lysis as the intact peptideSookraj KA, Bowne WB, Adler V, Sarafraz-Yazdi E, Michl J, Pincus MR · Cancer Chemotherapy and Pharmacology · 2010
- [5]Anti-cancer peptide PNC-27 kills cancer cells by unique interactions with plasma membrane-bound hdm-2 and with mitochondrial membranes causing mitochondrial disruptionKrzesaj P, Adler V, Feinman RD, Miller A, Silberstein M, Sarafraz-Yazdi E, Pincus MR · Annals of Clinical and Laboratory Science · 2024
- [6]Targeting cell membrane HDM2: a novel therapeutic approach for acute myeloid leukemiaWang H, Zhao D, Nguyen LXT, Wu H, Li L, Dong D, Troadec E, Zhu Y, Hoang DH, Stein AS, Ghoda L, Sanchez J, Kortylewski M, Kuo YH, Marcucci G · Leukemia · 2020
- [7]Targeting membrane HDM-2 by PNC-27 induces necrosis in leukemia cells but not in normal hematopoietic cellsThadi A, Lewis L, Goldstein E, Aggarwal A, Khalili M, Steele L, Polyak B, Seydafkan S, Bluth MH, Ward KA, Styler M, Campbell PM, Pincus MR, Bowne WB · Anticancer Research · 2020
- [8]Poptosis or peptide-induced transmembrane pore formation: a novel way to kill cancer cells without affecting normal cellsPincus MR, Silberstein M, Zohar N, Sarafraz-Yazdi E, Bowne WB · Biomedicines · 2024
Sección 10
Preguntas frecuentes
En cultivo celular, sí, de forma repetida: lisa líneas de células cancerosas pancreáticas, de melanoma, de leucemia y de otros tipos, respetando las células normales en la misma placa, y los estudios de imagen muestran que forma poros en las membranas de las células cancerosas en cuestión de minutos. En ratones, un grupo independiente encontró que eliminaba células de leucemia mieloide aguda, incluidas las células madre leucémicas, respetando las células madre sanguíneas normales. Nada de esto se ha probado en una persona con cáncer.
No. Una búsqueda en ClinicalTrials.gov en 2026 no encontró ningún estudio registrado de PNC-27, más de dos décadas después de los primeros artículos que lo describían, y tampoco aparece ningún ensayo publicado en humanos en PubMed ni en Europe PMC. Todos los resultados reportados para este péptido provienen de experimentos en cultivo celular o en ratones.
Está construido a partir de un fragmento de p53 que se une a una proteína llamada HDM-2, fusionado con un segmento que le ayuda a cruzar membranas. La HDM-2 se encuentra dentro de las células normales, pero aparece en la superficie externa de varios tipos de células cancerosas estudiadas (de cuatro a nueve veces más en las membranas de células cancerosas que en células no transformadas, según un reporte), y el PNC-27 se une a esa HDM-2 de superficie para abrir poros en la membrana, lo que se propone como el origen de su selectividad.
Solo en cultivo celular, más un trabajo en ratones que usó un péptido relacionado más corto llamado PNC-28, en lugar del propio PNC-27: dos semanas de inyecciones destruyeron tumores pancreáticos trasplantados en ese estudio, aunque el crecimiento se reanudó lentamente tras detener el tratamiento. Ningún paciente con cáncer de páncreas ha sido tratado con PNC-27 en ningún estudio publicado.
No hay ninguna dosis humana: ningún ensayo la ha establecido jamás. En cultivo celular se han usado concentraciones de 25 a 100 micromolar contra varias líneas cancerosas; en ratones, el péptido relacionado PNC-28 se administró de forma continua desde una bomba implantada, en lugar de por inyección. Los protocolos de autoadministración que circulan fuera de cualquier estudio difieren entre sí en aproximadamente un factor de diez.
Ambos combinan un fragmento de unión a p53/HDM-2 con una secuencia líder de penetración de membrana, con el mismo enfoque de diseño. El PNC-28 es la versión usada en los experimentos publicados sobre tumores pancreáticos en ratones; el PNC-27 es la versión detrás de la mayor parte del trabajo en cultivo celular y en leucemia. Si ambos se comportan de forma idéntica en un animal vivo no se ha comparado directamente en las fuentes disponibles.