Abschnitt 01
Anwendungsgebiete
Nur von einem Labor untersucht
Cartalax erforscht nur ein russisches Labor. In der Zellkultur verringerte er Alterszeichen von Knorpelzellen. Nutzen bei Tieren und Menschen ist unbelegt – solche Studien fehlen, Arthrose-Studien sind noch nicht registriert.
▸Fachliche Formulierung
Cartalax ist der Handelsname des synthetischen Tripeptids AED (Ala-Glu-Asp), das am St. Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie entwickelt wurde; die Arthrose-Literatur dazu ist präklinisch und stammt fast ausschließlich von dieser einen russischen Forschungsgruppe. In einem Kulturmodell alternder Chondrozyten normalisierte AED den seneszenz-assoziierten sekretorischen Phänotyp — die proapoptotischen Proteine p16, p21 und p53 sowie die proinflammatorischen Zytokine TNF-alpha und IL-1alpha sind in gealterten Chondrozyten erhöht und Sirtuin-1 ist erniedrigt, und AED verschob diese Marker zurück in Richtung Normalwert. Ein russischsprachiger Review desselben Instituts aus dem Jahr 2023 behauptet, AED habe „hohe Wirksamkeit in Tiermodellen der Arthrose sowie bei oraler Gabe an Patienten mit Arthrose höherer Altersgruppen gezeigt", doch weder eine solche Tierstudie noch eine Patientenstudie ist in PubMed gelistet, sodass sich die Aussage nicht gegen einen Primärbericht prüfen lässt. Als ein internationaler Review Cartalax als „Chondroprotektor" auflistete, war der Beleg dafür ein russisches Patent (RU2299741C1) und keine publizierte Studie — es gibt keine registrierten klinischen Studien zu Cartalax bei Arthrose.
Nur Zellkultur, kein Gelenk
Das ist keine Knorpelregeneration im Gelenk, sondern ein Zellkulturversuch. Menschliche Stammzellen aktivierten Knorpelgene stärker als ein Vergleichspräparat. Tierversuche fehlten damals noch. Menschlicher Knorpel wurde nie geprüft.
▸Fachliche Formulierung
Der direkteste Knorpelbefund stammt aus einem Zellkulturexperiment, nicht aus einer Reparaturstudie an einem lebenden Gelenk. In humanen mesenchymalen Stammzellen mit replikativer Alterung aktivierte AED in einer Konzentration von 200 ng/ml sowohl die Genexpression als auch die Proteinsynthese aller vier gemessenen chondrogenen Marker — SOX9, Aggrecan, Kollagen Typ II und COMP —, während der Knorpel-Polypeptidkomplex für denselben Effekt eine zehnfach höhere Konzentration (2000 ng/ml) benötigte. Die Autoren selbst führen dies als Grund für „weitere Untersuchungen ihrer Wirksamkeit in Arthrose-Modellen" an, was bedeutet, dass die entsprechenden Tierversuche zur Knorpelreparatur zum Zeitpunkt der Veröffentlichung noch nicht durchgeführt worden waren. Keine Studie hat gemessen, ob AED die Knorpeldicke, den Matrixgehalt oder die Gelenkfunktion bei Tier oder Mensch wiederherstellt.
Keine Daten zu echten Patienten
Alle positiven Ergebnisse stammen von im Labor gealterten Zellen, nicht von echten Gelenken. Bei Ratten mit Osteoporose schützte das Peptid den Knochen leicht, doch Knorpelextrakt wirkte besser. Daten zu menschlichen Gelenken fehlen.
▸Fachliche Formulierung
Jedes publizierte Ergebnis, das einen Anti-Aging-Effekt auf Gelenkgewebe stützt, stammt von in Kultur gealterten Zellen und nicht von alternden Menschen oder Tieren mit Gelenkerkrankung. Neben den oben genannten Arbeiten an Chondrozyten und mesenchymalen Stammzellen berichtete eine Rattenstudie zur experimentellen Osteoporose nach Ovariektomie über einen osteoprotektiven Effekt auf die Knochenmineraldichte durch die als T-31 bezeichnete Peptidsubstanz — in späteren Arbeiten derselben Gruppe als AED identifiziert —, wobei in diesem Experiment das Knorpelgewebe-Extraktpräparat deutlich wirksamer war als das synthetische Peptid. Es gibt keine publizierten Humandaten zu Schmerz, Beweglichkeit, Bildgebung oder Funktion alternder Gelenke, und kein unabhängiges Labor außerhalb des Ursprungsinstituts hat diese Befunde reproduziert.
Zelldaten, keine Behandlung
Die meisten Daten zu Cartalax betreffen nicht den Knorpel, sondern Gene alternder Zellen. Es erhöhte Schutzproteine und hemmte ein Enzym, das die Zellmatrix abbaut. Nur ein Labor, nur an Zellen, ohne belegten Nutzen für Menschen.
▸Fachliche Formulierung
Der umfangreichste und am besten reproduzierbare Teil der AED-Daten betrifft gar nicht den Knorpel, sondern die Gen- und Proteinexpression in alternden Zellkulturen mehrerer Gewebetypen. In humanen embryonalen mesenchymalen Knochenmarkstammzellen, die in Kultur gealtert wurden, erhöhte AED im nanomolaren Bereich die IGF1-Expression um das 3,5- bis 5,6-Fache und stimulierte die NF-kB-Expression in beiden getesteten Alterungsmodellen. In humanen Hautfibroblasten mit replikativer Alterung aktivierte AED die Synthese von Sirtuin-1, Sirtuin-6 und Kollagen I, hemmte die Synthese des matrixabbauenden Enzyms MMP-9 und unterdrückte die Caspase-abhängige Apoptose. All dies ist In-vitro-Arbeit der Khavinson-Gruppe; sie belegt, dass das Peptid an Zellen etwas Messbares bewirkt, nicht dass es einen klinischen Effekt erzeugt.
Abschnitt 02
Wirkmechanismus
Wie dünn die Evidenzbasis ist
- Cartalax ist ein Peptid aus drei Aminosäuren, ein Bestandteil eines Knorpelextrakt-Komplexes.
- So gut wie alle Primärdaten stammen von einer einzigen Forschungsgruppe und beruhen auf Zellkultur.
- Es gibt keine unabhängige Replikation, und keine Studie am Menschen zu diesem Peptid wurde veröffentlicht.
- Kein veröffentlichtes Experiment hat das Peptid überhaupt an Knorpelzellen getestet.
▸Fachliche Formulierung
Peptididentität und Evidenzlage
Cartalax ist das Tripeptid AED (Ala-Glu-Asp). PubMed indexiert den Namen unter dem ergänzenden Begriff „alanyl glutamyl aspartic acid", was die Identität bestätigt. AED ist ein Bestandteil eines aus tierischem Knorpel isolierten Polypeptidkomplexes (PCC), der am St. Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie gewonnen wurde; dieser Komplex enthält kurze Peptide von 75-846 Da. Praktisch alle Primärdaten stammen von einer einzigen Forschungsgruppe, beruhen auf Zellkultur und wurden nicht unabhängig repliziert. Kein veröffentlichtes Experiment hat AED an Chondrozyten getestet, und es gibt keine Humanstudie zu AED.
Eine behauptete Wirkung im Zellkern
- Die Ursprungsgruppe postuliert, dass sehr kurze Peptide in den Zellkern eindringen und direkt mit DNA in Kontakt treten.
- Eine Übersichtsarbeit zu dieser Literatur behauptet, solche Peptide interagierten mit DNA und ihren Verpackungsproteinen.
- Für dieses Peptid besteht die Evidenz aus Computermodellierung der Bindung an eine sich wiederholende DNA-Sequenz.
- Eine direkte Bindung an DNA in Zellen wurde nicht nachgewiesen.
▸Fachliche Formulierung
Vorgeschlagene DNA- und Chromatin-Interaktion
Die Gruppe um Khavinson schlägt vor, dass ultrakurze Peptide wirken, indem sie in den Zellkern eindringen und direkt mit DNA und Histonen in Kontakt treten. Eine systematische Übersichtsarbeit zu dieser Literatur stellt fest, dass Peptide aus 2-7 Resten in Zellkerne und Nukleoli eindringen und mit dem Nukleosom, Histonproteinen sowie sowohl einzel- als auch doppelsträngiger DNA interagieren, einschließlich Sequenzerkennung in Genpromotoren. Speziell für AED ist die Evidenz computergestützt: Molekülmodelle, die parallel zu den Nierenzellkultur-Arbeiten erstellt wurden, zeigten, dass AED seine energetisch günstigsten Komplexe mit d(ATATATATAT)2 in der kleinen Furche der DNA bildet. Eine direkte Bindung von AED an DNA in Zellen wurde nicht nachgewiesen.
Alterungsbezogene Gene verändern sich in Zellkultur
- In menschlichen Stammzellen, die in Kultur gealtert wurden, veränderte das Peptid die Expression alterungsbezogener Gene.
- In alternder Rattennieren-Zellkultur erhöhte es die Zellteilung und senkte drei Alterungsmarker.
- In alternden menschlichen Hautzellen erhöhte es zwei Langlebigkeitsproteine und die Kollagenfärbung.
- Jede Beobachtung stammt aus Zellkultur, erfasst durch Färbung oder Genmessung.
▸Fachliche Formulierung
Seneszenz-assoziierte Genexpression in Zellkulturen
In mesenchymalen Stammzellen aus humanem embryonalem Knochenmark (FetMSC-Linie), die durch serielle Passage oder durch stationäre Kultur gealtert wurden, veränderte nanomolares AED die Expression von Seneszenzgenen: Es stimulierte IGF1 und NFkB in beiden Alterungsmodellen und modulierte TNKS2 im Passage-Modell. In alternder Nierenzellkultur der Ratte erhöhte AED die Proliferation und senkte die Seneszenzmarker p16, p21 und p53, während es SIRT6 erhöhte. In humanen Hautfibroblasten, die replikativer Alterung unterlagen, erhöhte AED Sirtuin-1, Sirtuin-6 und die Kollagen-I-Immunfärbung. Alle Beobachtungen sind in vitro, mittels Immunfärbung oder PCR.
Kulturmarker für Reparatur und Zelltod
- In alternden Hautzellkulturen dämpfte das Peptid den altersbedingten Anstieg eines matrixabbauenden Enzyms.
- Marker für Zellteilung und Regeneration stiegen an, ebenso wie bei drei verwandten Peptiden.
- Das Peptid unterdrückte zudem ein Zelltod-Enzym, das sich mit zunehmendem Alter dieser Kulturen anhäuft.
- Das gleiche Muster zeigte sich in Rattennieren-Explantaten, jedoch schwächer als beim gesamten Extraktkomplex.
▸Fachliche Formulierung
Matrixumsatz und Apoptosemarker in Fibroblastenkultur
Konfokale Immunfluoreszenz in alternden Hautfibroblastenkulturen zeigte, dass AED, ebenso wie die verwandten Peptide KE, KED und AEDG, den altersbedingten Anstieg von MMP-9 unterdrückte und den Proliferationsmarker Ki-67 sowie den Regenerations-/Alterungsmarker CD98hc erhöhte. AED und AEDG unterdrückten zusätzlich die caspase-abhängige Apoptose (Caspase-3), die sich mit zunehmendem Alter dieser Kulturen anhäuft. Dasselbe anti-apoptotische, proliferationsfördernde Muster zeigte sich in organotypischen Nierenexplantaten junger und alter Ratten, wo AED Ki-67 erhöhte und p53 senkte — wenn auch schwächer als der gesamte Polypeptidkomplex.
Der Knorpelbezug besteht nur über die Herkunft
- Der Knorpelbezug beruht auf der Herkunft des Peptids, nicht auf Knorpelmessungen.
- Eine Übersichtsarbeit der Ursprungsgruppe aus 2023 argumentiert lediglich, dass seine Geneffekte den Stammzellstoffwechsel "regulieren können".
- Die Peptide, die dieselbe Übersichtsarbeit als tatsächliche Treiber der Knorpeldifferenzierung nennt, sind andere Moleküle.
- Keine Studie verknüpft dieses Peptid mit den wichtigsten Knorpelproteinen oder deren abbauenden Enzymen.
▸Fachliche Formulierung
Knorpelrelevanz bleibt indirekt
Der Bezug zum Knorpel beruht auf der Herkunft und nicht auf gemessenen Knorpel-Endpunkten. Eine Übersichtsarbeit der Ursprungsgruppe aus dem Jahr 2023 ordnet AED dem Knorpel-Polypeptidkomplex zu und argumentiert lediglich, dass die Effekte von AED auf NFkB, IGF1 und TNKS2 „den MSC-Stoffwechsel und deren Differenzierung regulieren können" und sich in reparative Eigenschaften im Knorpel übersetzen könnten. Dieselbe Übersichtsarbeit listet in ihrer Übersicht über Peptide, die nachweislich die chondrogene Differenzierung von MSCs über WNT, ERK-p38 und Smad 1/5/8 vorantreiben und COL2, SOX9 und ACAN erhöhen, andere Moleküle auf — SK2,1, BMP-Derivate, B2A, CFOGER, CMP — nicht jedoch AED. Keine Studie verknüpft AED mit Aggrecan, Typ-II-Kollagen, MMP-13 oder ADAMTS-5.
Wirkungen außerhalb des Knorpels beobachtet
- Bei Ratten mit medikamentös induziertem Nierenversagen verringerte das Peptid den Protein- und Elektrolytverlust im Urin.
- Ein verwandtes Peptid war in demselben Experiment der stärkere Nierenschützer.
- In menschlichen Zahnstammzellen erhöhte eine Mischung aus vier Peptiden Nervenmarker, was der Mischung und einem anderen Peptid zugeschrieben wurde.
- Diese Ergebnisse begrenzen, was für das Peptid nachgewiesen wurde, statt es zu erweitern.
▸Fachliche Formulierung
Beobachtungen außerhalb des Knorpels
Bei Ratten mit cisplatin-induziertem akutem Nierenversagen reduzierte AED die Proteinausscheidung im Urin und die Elektrolytkonzentration im Urin, während das verwandte Peptid EDL im selben Experiment der wirksamere Nephroprotektor war. In humanen Stammzellen des parodontalen Ligaments erhöhte eine Mischung aus AEDG, KE, AED und KED die neuronalen Marker GAP43 und Nestin, doch der Effekt wurde der Mischung und KED allein zugeschrieben — für AED allein wurde nicht berichtet, dass es diesen Effekt reproduziert. Diese Ergebnisse werden hier angeführt, um die nachgewiesene Aktivität des Peptids abzugrenzen, nicht um sie zu erweitern.
Abschnitt 03
Biologische Signalwege
- DNA- und Chromatinbindung im ZellkernKhavinsons Modell ultrakurzer Peptide nimmt an, dass sie in den Zellkern eindringen und an DNA und Histone binden; Modellierung platziert AEDs bevorzugten Komplex in der kleinen DNA-Furche, durch direkte Zellbindung nicht bestätigt.
- Modulation von Seneszenz-GenenIn kultivierten mesenchymalen Stammzellen steigerte AED IGF1 und NFkB und modulierte TNKS2 in einem Alterungsmodell; in alternden Nieren- und Hautfibroblasten senkte es p16, p21 und p53 und erhöhte SIRT6 und Sirtuin-1.
- Matrixumsatz und ApoptoseIn alternden Hautfibroblastenkulturen unterdrückte AED den altersbedingten Anstieg von MMP-9 und Caspase-3 und erhöhte Ki-67 und CD98hc; Rattennieren-Explantate zeigten dasselbe antiapoptotische, proliferationsfördernde Muster.
- Mögliche Relevanz für KnorpelEin Übersichtsartikel der Ursprungsgruppe von 2023 sieht in AEDs Wirkung auf NFkB, IGF1 und TNKS2 eine mögliche Regulation des MSC-Stoffwechsels zur Reparatur, doch keine Studie maß AED gegen Kollagen II oder MMP-13 im Knorpel.
Abschnitt 04
Dosierungsinformationen
Ala-Glu-Asp| Weg / System | Kontext | Untersuchter Bereich | Einschränkung |
|---|---|---|---|
| Intramuskulär — Fallserie aus dem Patent | Kniearthrose, 29 Patienten von 52–72 Jahren, aus dem Patent | 1 µg, 10 µg oder 5 mg einmal täglich über 20 Tage — drei Gruppen, etwa 0,011 µg/kg bis 60 µg/kg bei einem Erwachsenen mit 70–90 kg | Schmerz und Beweglichkeit besserten sich in 54,5–62,7 % der Fälle — ohne Kontrollgruppe, ohne Statistik, ohne Publikation außerhalb des Patents. Dosen im Abstand des 5000-Fachen wirkten gleich. |
| Oral — russische Ergänzungskapseln | Beipackzettel einer als Ergänzungsmittel verkauften Kapsel | 1–2 Kapseln zu 0,215 g, 1–2-mal täglich zum Essen über 10–30 Tage, Wiederholung nach 4–6 Monaten. Das Etikett nennt keine Peptidmenge. | Ein Beipackzettel, kein Befund: Die russische Registrierung als Ergänzungsmittel prüft keine Wirksamkeit, und wie viel eines geschluckten Peptids ins Blut gelangt, wurde nie gemessen. |
| Subkutan — Selbstanwendung | Praxis rund um das 20-mg-Forschungsfläschchen | 1–5 mg pro Tag — etwa 11–70 µg/kg bei einem Erwachsenen mit 70–90 kg — in Kursen von 10–20 Tagen, zwei- bis dreimal im Jahr | Das Tausend- bis Fünftausendfache der 1-µg-Gruppe aus dem einzigen Humanbericht; die einzige subkutane Tierdosis waren 0,5 µg pro Ratte. Das ist Fläschchengröße, keine Evidenz. |
| Zellkultur | Humane Knorpel- und Stammzellen; Stücke Rattenknorpel | 200 ng/ml dort, wo Stammzellen zu Knorpelzellen wurden; 1, 10, 100, 200 und 400 ng/ml an Knorpelstücken | Eine Konzentration in der Schale, die nichts mit einem Blutspiegel nach einer Spritze verbindet. Keine davon wurde je in ein Tiermodell der Arthrose übertragen. |
Ergebnisse
Spritzenfüllstand (100u Spritze)
Legen Sie Werte fest für: Empfohlene Dosis pro kg.
Nur für Forschungszwecke. Diese Informationen dienen ausschließlich Bildungs- und Forschungszwecken. Nicht als medizinischer Rat oder zur Selbstmedikation bestimmt.
Abschnitt 05
Protokolle
Noch keine Protokolle mit diesem Peptid verfügbar. Alle Protokolle durchsuchen
Abschnitt 06
Stabilität & Lagerung
Lagerung des Produkts
Cartalax wird als fertige orale Form und nicht als Lyophilisat angeboten: Die Packung wird trocken und lichtgeschützt bei 2–25 °C gelagert, die Haltbarkeit beträgt 5 Jahre.
Nach dem Öffnen
Die Gebrauchsinformation legt keine gesonderte Frist nach dem Öffnen der Packung fest. Diese Form erfordert kein Auflösen, sodass die Lagerbedingungen nach dem Öffnen dieselben sind wie davor.
Abschnitt 07
Nebenwirkungen & Vorsichtsmaßnahmen
Es gibt keine Toxikologiestudie, keine Dosisfindungsstudie und keine registrierte klinische Studie zum AED-Tripeptid selbst. Vorhanden sind nur einzelne sicherheitsbezogene Aussagen innerhalb von Wirksamkeitsstudien – und eine Identitätsverwechslung, auf die hingewiesen werden muss.
Studiendaten und Verkäuferangaben betreffen nicht AED
- Eine Phase-I-Studie, die als Beleg für ein sicheres Profil angeführt wird, prüfte nicht das AED-Tripeptid selbst, sondern den Polypeptidkomplex aus Rinderknorpel, einen tierischen Extrakt.
- AED ist nur eine der in diesem Extrakt identifizierten Komponenten, nicht das geprüfte Präparat; eine klinische Studie zu AED allein liegt nicht vor.
- Verkäufer bieten unter dem Namen Cartalax zudem oft ein anderes Molekül an, das Tetrapeptid AEDL; in der Fachliteratur untersucht wird das Tripeptid AED, nicht AEDL.
Ein Rattenbefund, keine Sicherheitsstudie
Die einzige Aussage zu AED selbst in vivo steht als Nebensatz in einer Wirksamkeitsstudie an alten Ratten: Die Nierenbefunde wurden von den Autoren als Hinweis auf fehlende Nephrotoxizität gewertet. Sicherheit war nicht der Endpunkt der Studie. Die Dosis wird nicht genannt, andere Organe wurden nicht untersucht.
Knorpeldaten stammen nur aus Zellkulturen
Die Belege für die Knorpelwirkung von AED stammen aus einer Kultur humaner mesenchymaler Stammzellen und einer Kultur von Ratten-Chondrozyten. Es gibt kein In-vivo-Arthrosemodell, und keine Studie mit wiederholter Gabe hat Knorpel-Endpunkte untersucht, weshalb die Verträglichkeit einer längeren Anwendung dort nie beobachtet wurde.
Nirgendwo als Arzneimittel registriert
Im eigenen Übersichtsartikel der Entwickler wird AED als Chondroprotektor geführt, belegt durch ein Patent statt durch eine Studie, ohne Anspruch auf den Status eines Arzneimittels. In keiner der geprüften Zulassungsdatenbanken wurde eine Registrierung von AED gefunden.
Keine unabhängige Bestätigung
Alle Quellen zu AED, einschließlich des Nierenbefunds, stammen von der Forschungsgruppe, die das Peptid entwickelt hat, oder von ihren direkten Mitarbeitern. Eine unabhängige Wiederholung dieser Ergebnisse existiert nicht.
Abschnitt 08
Regulatorischer Status
In Russland wird es nach den Regeln für Bioregulatoren als Nahrungsergänzungsmittel verkauft, nicht als registriertes Arzneimittel, außerhalb Russlands zirkuliert es nur als nicht zugelassene Forschungschemikalie.
FDA / USA
Nicht zugelassen; als Forschungschemikalie verkauft
Cartalax besitzt keine FDA-Zulassung und keinen dokumentierten Zulassungsantrag. US-amerikanische und internationale Anbieter verkaufen es ausschließlich als Peptid «nur für Forschungszwecke», mit dem ausdrücklichen Hinweis, dass es nicht für die Anwendung am Menschen bestimmt ist.
EMA / Europäische Union
Es besteht keine Zulassung
Für Cartalax existiert in der EU weder eine Zulassung als Arzneimittel noch als neuartiges Lebensmittel oder Nahrungsergänzungsmittel. Weder die EMA noch eine nationale Behörde der EU hat es bewertet.
Russland
Nahrungsergänzungsmittel, kein Arzneimittel
Am St. Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie entwickelt, wird Cartalax in Russland als Kapsel-Nahrungsergänzungsmittel (БАД) über gewöhnliche Einzelhandelskanäle vertrieben. Anders als ein zugelassenes Arzneimittel wie Cortexin trägt es keine staatliche Arzneimittel-Zulassungsnummer.
Klinische Evidenz
Keine Studien am Menschen veröffentlicht
Die verfügbare Forschung beschränkt sich auf präklinische Arbeiten des entwickelnden Instituts selbst; unabhängige Wiederholungen außerhalb dieser Gruppe fehlen praktisch, und keine registrierte Studie hat Cartalax am Menschen auf Knorpel- oder Gelenkwirkung geprüft.
WADA
Nicht gelistet; S0 greift per Definition
Cartalax ist auf der WADA-Verbotsliste nicht namentlich genannt, erfüllt aber als pharmakologische Substanz ohne Zulassung für die therapeutische Anwendung am Menschen die Definition der Kategorie S0 (nicht zugelassene Substanzen).
Die Einstufung als Nahrungsergänzungsmittel in einem Land ist keine Arzneimittelzulassung und gilt nicht automatisch in anderen Rechtsräumen. Der regulatorische Status unterscheidet sich je nach Land und ändert sich mit der Zeit — prüfen Sie aktuelle offizielle Quellen, bevor Sie sich darauf stützen.
Abschnitt 09
Forschungsstudien
- [1]Gene expression in human mesenchymal stem cell aging cultures: modulation by short peptidesAshapkin V, Khavinson V, Shilovsky G, Linkova N, Vanuyshin B. · Molecular Biology Reports · 2020
- [2]Peptide Regulation of Chondrogenic Stem Cell DifferentiationLinkova N, Khavinson V, Diatlova A, Myakisheva S, Ryzhak G. · International Journal of Molecular Sciences · 2023
- [3]Peptide Regulation of Gene Expression: A Systematic ReviewKhavinson VK, Popovich IG, Linkova NS, Mironova ES, Ilina AR. · Molecules · 2021
- [4]Comparison of the Effects of KE and AED Peptides on Functional Activity of Human Skin Fibroblasts during Their Replicative AgingFridman NV, Linkova NS, Kozhevnikova EO, Gutop EO, Khavinson VK. · Bulletin of Experimental Biology and Medicine · 2020
- [5]Peptide Regulation of Skin Fibroblast Functions during Their Aging In VitroLin'kova NS, Drobintseva AO, Orlova OA, Kuznetsova EP, Polyakova VO, Kvetnoy IM, Khavinson VKh. · Bulletin of Experimental Biology and Medicine · 2016
- [6]Tripeptides slow down aging process in renal cell culture (in Russian)Khavinson VKh, Tarnovskaia SI, Lin'kova NS, Poliakova VO, Durnova AO, Nichik TE, Kvetnoi IM, D'iakonov MM, Iakutseni PP. · Advances in Gerontology · 2014
- [7]Peptide Regulation of Cells Renewal Processes in Kidney Tissue Cultures from Young and Old AnimalsChalisova NI, Lin'kova NS, Nichik TE, Ryzhak AP, Dudkov AV, Ryzhak GA. · Bulletin of Experimental Biology and Medicine · 2015
- [8]Peptides Restore Functional State of the Kidneys During Cisplatin-Induced Acute Renal FailureZamorskii II, Shchudrova TS, Lin'kova NS, Nichik TE, Khavinson VKh. · Bulletin of Experimental Biology and Medicine · 2015
- [9]Effect of short peptides on neuronal differentiation of stem cellsCaputi S, Trubiani O, Sinjari B, Trofimova S, Diomede F, Linkova N, Diatlova A, Khavinson V. · International Journal of Immunopathology and Pharmacology · 2019
Abschnitt 10
Häufig gestellte Fragen
Fast alle unterstützenden Daten stammen aus Labor-Zellkulturexperimenten einer einzigen Forschungsgruppe in Sankt Petersburg — alternde Chondrozyten, mesenchymale Stammzellen und Rattennierenkulturen —, nicht aus Studien zur Knorpelreparatur in einem lebenden Gelenk. Ein Review von 2023 desselben Instituts behauptet „hohe Wirksamkeit in Tiermodellen der Arthrose und bei oraler Gabe an Patienten", doch eine solche Tierstudie oder Patientenstudie ist in PubMed nicht indexiert, sodass diese konkrete Behauptung nicht gegen einen Primärbericht überprüft werden kann. Es existiert keine registrierte klinische Studie zu Cartalax bei Arthrose.
Ein russisches Patent beschreibt 29 Patienten im Alter von 52-72 Jahren mit Kniearthrose, die über 20 Tage tägliche intramuskuläre Injektionen einer von drei Dosen (1 Mikrogramm, 10 Mikrogramm oder 5 mg) erhielten, mit einer Verbesserung von Schmerz und Beweglichkeit in 54,5-62,7% der Fälle. Es gab keine Kontrollgruppe und keine statistische Auswertung, es wurde außerhalb des Patentdokuments nie veröffentlicht, und Dosen über eine 5.000-fache Spanne erbrachten ähnliche Ergebnisse — ein Muster, das nicht zu einer echten Dosis-Wirkungs-Beziehung passt.
Die Selbstanwendung außerhalb jeder Studie liegt bei 1-5 mg täglich per Injektion, in 10-20-tägigen Kursen — das Tausend- bis Fünftausendfache der 1-Mikrogramm-Dosis aus der einzigen Humanfallserie, und weit über der einzigen berichteten Tierdosis (0,5 Mikrogramm pro Ratte, subkutan). Die in Russland verkauften oralen Nahrungsergänzungskapseln geben auf dem Etikett nicht einmal eine Peptidmenge an, und die russische Registrierung von Nahrungsergänzungsmitteln erfordert keine Wirksamkeitsprüfung.
Das Ausgangsmaterial führt Nebenwirkungen als „minimal berichtet" auf, beschreibt aber keine eigene Sicherheitsstudie am Menschen, und das Feld zum Zulassungsstatus ist leer, was bedeutet, dass nirgends ein formaler Zulassungsstatus verzeichnet ist. Das Krebsrisiko im Speziellen wurde für Cartalax nie untersucht — dazu gibt es schlicht keine Daten, weder in die eine noch die andere Richtung.
Beide werden nicht auf dieselbe Weise erforscht. BPC-157 hat Jahrzehnte an tierexperimenteller Verletzungsforschung hinter sich, auch wenn auch ihm kontrollierte Humanstudien fehlen, während die Evidenzbasis von Cartalax fast ausschließlich aus Zellkulturen eines einzigen Instituts plus einer einzelnen unkontrollierten Fallserie mit 29 Patienten aus einem Patent besteht. Das verfügbare Material enthält keine direkte Vergleichsstudie zwischen den beiden Peptiden.
Im Verkauf handelt es sich um ein fertiges orales Produkt statt um ein aufzulösendes Pulver — die Packung wird trocken, lichtgeschützt bei 2-25°C aufbewahrt, mit einer angegebenen Haltbarkeit von 5 Jahren, und die Anleitung sieht nach dem Öffnen keine kürzere Frist vor.